Ензими*

* От Wikipedia, свободната енциклопедия.

Mожете да видите типовете, произхода и употреба на ензимите в промишлеността.

Ензимите са протеини или протеинови комплекси, които катализират химическите реакции в организма. Много химически реакции в клетките без ензимите биха протичали толкова бавно, че не би могла да се осъществи поддръжката на живота. Ензимите ускоряват реакциите над 1000 пъти.

Само рибозима - рибонуклеинова киселина не е протеин. Най общо рибозимите катализират само реакциите с нея.

Структура

Ензимите могат да бъдат големи протеинови молекули, съставени от няколко стотици аминокиселини, или няколко протеина, реагиращи като единица.

Ензимите се състоят от активна част и свързваща част, която свързва базата по време на катализираната реакция.

По-голямата част от ензимите имат регулираща или структурираща функция.

Функции

Ензимите катализират химически реакции.

Роля на ензимите в химическите реакции

Ензимите могат да свържат 2 или повече реакции, така че термодинамично най вероятната реакция може да бъде използвана да доведе до термодинамично по-малко вероятна такава. Един от най-общите примери за това са ензимите, използувани за дефосфорилация на Adenosine triphosphate (ATP) да доведе до други неотнасящи се към нея реакции.

Скорост на реакциите провеждани посредством ензими

Ензимите могат да увеличат скоростта на реакциите, чрез защитаване или даване на възможност на различен път на реакцията с по-ниска енергия на активация, което прави по-лесно протичането на съответната реакция. Общата скорост на ензимно катализираната реакция зависи от много фактори.

Диаграма на каталитична реакция, показваща необходимата Енергия на реакция (E) по отношение на времето (t).

Веществата (A и B) се нуждаят от голямо количество енергия (E₁) за да достигнат междинното състояние A^...B, което след това реагира до краен продукт (AB). Ензима (E) образува микросреда, в която A и B могат да реагират до междинното състояние (A^...E^...B) по лесно, намалявайки необходимата енергията (E₂). Като резултат се повишава вероятността за осъществяване на тази реакция и по-този начин се повишава скоростта й.

Специфичност

Ензимите обикновено са специфични както по отношение на реакцията, която катализират, така и по отношение на веществата които влизат в нея. Допълнително структурните свойства на ензимите и реагиращите вещества имат значение по отношение на тази специфичност (Fig. 2).

Фиг 2: Ензимът (E) катализира реакцията между веществата (S₁ и S₂) до получаване на продукта (P). Ензимите могат да осъществят до няколко милиона каталитични реакции. За да определим максималната скорост на реакцията, концентрацията на веществото P нараства докато се достигне постоянна скорост на образуването на проукта (Фиг 3). Това е максималната скорост (V_max). При тази фаза всички активни места на ензима са наситени с веществата. Това беше предложено в 1913 от Leonor Michaelis and Maud Menten. Доколкото концентрацията на веществата при V_max не може да бъде измерена точно, ензимите се характеризират от концентрацията на веществата при 1/2 от максимума. Тази концентрация се нарича Michaelis-Menten constant (K_M). Много от ензимите се подчиняват на кинетиката на Michaelis-Menten .

Метаболитни пътища

Някои от ензимите могат да работят заедно в специфичен порядък, образуващи метаболитни пътища (серия от химични реакции, осъществяващи се в клетката, катализирани от ензими). В тях един ензим взима продукта от друг ензим, като начален субстрат. След каталитичната реакция, продукта се прехвърля на друг ензим. Крайния продукт от този метаболитен път е често инхибитор на един от първите ензими, което гарантира необратимост на реакцията, и така се регулира количеството на крайния продукт, продуциран от този път.

Figure 6: Най-общ механизъм на инхибиране.

1. Общ механизъм на инхибиране, където продукт (P) онхибира етапи (A->B).
2. Последователно инхибиране. Крайните продукти P₁ и P₂ инхибират първата фаза от техния индивидуален път (C->D or C->F). Ако двата продукта са в достатъчни количества всички пътища от C са блокирани. Това води до изграждане на C, което от своя страна инхибира първата стъпка A->B.
3. Ензимно наслагване. Всеки продукт инхибира и и първата индивидуална фаза и един от ензимите прави първата обща фаза.
4. Съгласувано инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират първата обща стъпка.
5. Натрупващо се инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират частично първата обща стъпка.

Ензими и здраве

Ензимите особено важни за живите организми и неправилнаа работа даже на един един от около 2000 съществуващи в организма може да доведе до заболяване. Пример на болест причинена от неправилно функциониране на ензим е фенилкетонуриа. Ензимът фениланин хидрохксилаза, който обикновено преработва основната аминокиселина фениланин в тирозин просто не работи, което води до повишаване на фениланина и води до забавяне на умствената дейност. Ензимите в човешкото тяло също се влияят от инхибитори. Аспиринът, например инхибира ензимите, преработващи простагландините (веществата даващи сигнал на имунната система за инфекция или възпаление) и по този начин подтиска болата и възпалението. Ензимите също се използват в ежедневните продукти като миещи детергенти, където ускоряват химическите реакции при прането (например разлагане на петна от кръв).

Храносмилателни и матаболитни ензими

Храненето при животните, основано на храносмилателни ензими като амилаза, трипсин. Основната роля е за храносмилането на храната и правенето на хранителните неща достъпни за цялото тяло. Друг клас ензими се наричат метаболитни ензими. Тяхната роля е да катализират химическите реакции в цялото тяло, включая приемането на кислород. Повечето от нашите клетки (изключая еритроцитите) щяха да страдат от недостиг на кислород даже и при негов излишък без действието на ензимита цитохром оксидаза. Ензимите също играят доля при контракцията на мускулите и отпускането им. Факт е че без съществуването на тези 2 класа ензими животът нямаш да существува.

Конвенция на наименоване на ензимите

По общата конвенция, името на ензима се състои от описанието му, завършващо с -аза. Например алкохолна дехидрогеназа или ДНА полимераза. Номенклатурата на ензимите - ЕС-номера - всеки ензим се описва като последователност от 4 номера с Е отпред. Най общо първото число класифицира ензимите по механизма на действието им:

• EC 1 Oxidoreductases: катализира окислително-редукционните процеси
• EC 2 Transferases: катализира трансфера на функционални групи (напр. метилна или фосфатна група)
• EC 3 Hydrolases: катализира хидролизни процеси при различни връзки
• EC 4 Lyases: разкъсва различни връзки, в зависимост дали има хидролиза или окисление
• EC 5 Isomerases: катализират изомеразиционни промени в молекули
• EC 6 Ligases: свързват 2 молекули с ковалентни връзки

Вижте пълната номенклатураt http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

Ензими и класове ензими.

• Adenylate cyclase: участвува пренасянето на сигнали по скоро в разделянето им (превръщане от аденозин трифосфат АТФ в АМФ Cyclic adenosine monophosphate)
• Alcohol dehydrogenase: разкъсва алкохолите до алдехиди в човешкия черен дроб, образува алкохол при ферментация на мая.
• Alkaline phosphatase - алкална фосфатаза
• Amylase: разцепва нишестетата в малтоза, присъства в човешката слюнка, а също се отделя от панкреаса
• Angiotensin превръщащ ензим
• ATPases: този ензиме хидролизира ATP в ADP и неорганичните фосфати
• ATP synthase: образува ATP от ADP, неорганични phosphate и някои форми на енергия
• Autolysin: general term for enzymes that cause cells to die
• Beta-galactosidase: Виж lactase.
• Beta-lactamase: разгражда penicillin, давайки възможност на тези bacteria които произвеждат beta-lactamase устойчиви
• Catalase: превръща водородния прекис в кислород и вода
• Chitinase: разкъсва хитина chitin
• Cholinesterase
• Chymosin: съдържа се в стомаха и причинява пресичане на мляко (сирищен ензим)
• Chymotrypsin: разгражда протеините proteins
• Coenzyme Q - cytochrome c reductase: участвува в electron transfer chain намалявайки cytochrome c и изпраща protons през клетъчната мембрана.
• Cytochrome c oxidase: краен етап на електронния трансфер, при който кислорода oxygen се редуцира до вода
• Cytochrome c peroxidase взима радукционния еквивалент от cytochrome c и редуцира водородния прекис до вода
• Deiodinase: активира thyroid hormones посаредством отнемане на йод iodine
• Diastase: превръща нишестетата starch в глюкоза glucose
• Dihydrofolate reductase: редуцира dihydrofolic acid до tetrahydrofolic acid
• DNA gyrase
• Glutamate decarboxylase: синтезира the neurotransmitter GABA в мозъка
• Glutathione peroxidase: предпазва клетките като превръща водородния прекис hydrogen peroxide във вода
• Isomerase: превръща молекулита в изомерна форма isomeric forms
• Kinases: катализира трансфера на фосфатни групи phosphate
• Lactase (or beta-galactosidase): разкъсва лактозата lactose в галактозата galactose и глюкоза glucose
• Ligases: all those enzymes that can join ("ligate") two molecules with a covalent bond
• Lyases: all those enzymes that can eliminate a group from a molecule to form a double bond and vice versa.
• Monoamine oxidase (MAO): oxidize certain neurotransmitters and biologically active amines
• NADH dehydrogenase: the first complex in the electron transfer chain, transferring electrons from NADH to coenzyme Q
• Nitrogenase
• Ornithine decarboxylase: processes ornithine as the first step in the production of polyamines
• Peroxidase: the group of enzymes that can convert hydrogen peroxide or similar compounds
• Phenylalanine hydroxylase (PAH):
• Phospholipase
• Polymerase: builds long chains of nucleic acid polymers from their constituents
• Protease (peptidase): those enzymes which cut peptide bonds of proteins
• Protein kinases: those enzymes that transfer a phosphate group to an amino acid residue of a protein
• Protein phosphatases: those enzymes that take off a phosphate group from an amino acid residue of a protein
• Restriction enzymes: those enzymes which cut DNA or RNA at specific locations
• Reverse transcriptase: used by retroviruses to transcribe information from RNA into DNA
• Ribulose bisphosphate carboxylase: fixes carbon in green plants.
• RNAse: those enzymes which can break down RNA into the component nucleotides
• Superoxide dismutase: transforms superoxide into oxygen and hydrogen peroxide
• Tyrosine kinases: those enzymes which transfer phosphate groups to a tyrosine residue in a protein
• Tyrosinase
• Urease: hydrolizes urea into carbon dioxide and ammonia
• Xanthine oxidase: oxidizes hypoxanthine to xanthine and further to uric acid

Етимология

От гръцки: "in ferment".

Връзки

• ExPASy enzyme database (http://us.expasy.org/enzyme/), links to Swiss-Prot sequence data, entries in other databases and to related literature searches
• PDBsum (http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/enzymes/) links to the known 3-D structure data of enzymes in the Protein Data Bank
• BRENDA (http://www.brenda.uni-koeln.de), comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users
• Weizmann Institute's Genecards Database (http://bioinformatics.weizmann.ac.il/cards/), extensive database of protein properties and their associated genes.bling bling, fool

Полезно:Типове, произход и употреба на ензимите в промишлеността. Ензими дози и приложения